Biocatalizadores

  Descargar tema en zip.

LOS BIOCATALIZADORES: LOS ENZIMAS Y LAS VITAMINAS

4. ESPECIFICIDAD  ENZIMÁTICA

Una de las características más importantes de los enzimas es su alta especificidad sobre la reacción que catalizan. Cada enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre un único sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos. Esta especificidad se debe a la complementariedad que debe existir entre el sustrato y el centro activo del enzima.

·En 1894, Emil Fischer propuso la hipótesis de la llave y la cerradura para explicar la especificidad enzimática. Según esta hipótesis la especificidad entre la enzima y el sustrato es como la que existe entre una llave y su cerradura, se pensaba que el centro activo tenía una forma tridimensional determinada y el sustrato sería complementario a él y encajaría perfectamente.

·En 1958 Daniel Koshland propuso la hipótesis del ajuste inducido o de la mano y el guante que es la que se acepta en la actualidad. Dice que la especificidad radica en los aminoácidos de unión del centro activo, que son los encargados de establecer enlaces débiles con el sustrato. Realizada la fijación el enzima posee libertad para cambiar su forma y amoldarse al sustrato de tal manera que el centro activo quede correctamente situado. Esta teoría afirma que no hay una adaptación predeterminada como ocurre en el modelo de la llave-cerradura, sino una adaptación inducida por los aminoácidos de unión.

La especificidad se establece a dos niveles:

·Especificidad de acción: Es decir un enzima solo puede realizar un determinado tipo de reacción: hidrólisis, óxido-reducción, etc.
·Especificidad de sustrato: Esto significa que cada enzima sólo puede actuar sobre un sustrato, o sobre un reducido número de sustratos. Esta especificidad puede ser:

Absoluta. El enzima actúa sobre un único sustrato. Ej. ureasa actúa sobre la urea y la desdobla en CO2 y NH3.

De grupo. El enzima actúa sobre un grupo de sustratos que presentan un determinado tipo de enlace. Ej las descarboxilasas eliminan un grupo CO2 de los aminoácidos.

Estereoquímica. La enzima actúa sobre un estereoisómero y no sobre el otro. Ej. la aspartasa actúa sobre el L-aspártico y no sobre la forma D.