Biocatalizadores

  Descargar tema en zip.

LOS BIOCATALIZADORES: LOS ENZIMAS Y LAS VITAMINAS

3. MECANISMO DE LA ACCION ENZIMATICA

En toda reacción enzimática se diferencian dos fases:

1ª) El sustrato (reactivos) se fija específicamente al enzima, formándose el complejo enzima-sustrato. La unión entre el enzima y el sustrato se debe a enlaces débiles (puentes de hidrógeno, atracciones electrostáticas etc), que se rompen fácilmente una vez que el enzima ha realizado su acción. La unión se produce en una zona del enzima denominado centro activo.

El centro activo es una pequeña región de la superficie del enzima que tiene forma de hueco o repliegue, y cuya estructura tridimensional se adapta perfectamente a la estructura complementaria del sustrato. Este centro activo esta formado por: los aminoácidos de unión que son los que le unen al sustrato y, los aminoácidos catalíticos que son los que realizan la acción enzimática. Estos aminoácidos pueden encontrarse muy alejados en la secuencia de la proteína enzimática, pero se encuentran muy próximos entre si debido a la estructura terciaria de la proteína enzimática; por eso si la proteína enzimática se desnaturaliza el centro activo se destruye y el enzima dejara de realizar su función.

Una vez que el enzima se une al sustrato mediante los aminoácidos de unión, actúan sobre él los aminoácidos catalíticos que serán los que producen la ruptura de enlaces y la formación de otros nuevos, transformando el sustrato en producto.

Cuando el enzima presenta un cofactor, este se localiza en el centro activo.

2ª)Liberación de los productos. Una vez producida la acción enzimática, el complejo enzima-sustrato se desintegra quedando libre por un lado el enzima, el cual podrá volver a ser utilizado de nuevo y, por otro lado el sustrato pero ya convertido en producto.