Las proteínas podemos definirlas como largas cadenas polipeptídicas (a veces una sola) que presentan una determinada configuración espacial denominada conformación nativa. La función que desempeñan depende de esta forma que adoptan en el espacio. La configuración espacial de las proteínas viene determinada por 4 niveles estructurales o estructuras: primaria, secundaria, terciaria, cuaternaria.
5.1. Estructura primaria
Es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica que aminoácidos componen la cadena y el orden en el que dichos aminoácidos se encuentran. Esta estructura viene determinada genéticamente y de ella dependen las demás estructuras. Cualquier cambio en la secuencia daría lugar a proteínas diferentes.
La cadena peptídica posee un eje formado por: el carbono a, el carbono carboxílico y el nitrógeno amino ( –CαH – CO – NH -) que se repiten un número variable de veces, este eje se dispone en zig-zag debido a la capacidad de rotación de los enlaces del carbono α. Las cadenas laterales de los aminoácidos (R) salen de los Cα y se disponen alternativamente a uno y otro lado del eje.
Todas las cadena llevan en un extremo un aminoácido con el grupo amino libre, a este extremo se le llama N-terminal y en el otro extremo un aminoácido con el grupo carboxílico libre, a este extremo se le llama C-terminal. Por convenio los aminoácidos se numeran desde el extremo N-terminal hacia el C-terminal.
5.2. Estructura secundaria
Es la disposición espacial que presenta la cadena de aminoácidos (estructura primaria). Se produce gracias a la capacidad que tienen los enlaces del Ca para rotar. Existen principalmente dos tipos de estructura secundaria:
- α- hélice o helicoidal
- Lamina- ß o lámina plegada.
· α-hélice: Se forma al enrollarse la cadena peptídica sobre sí misma siguiendo el sentido de las agujas del reloj (dextrógira) originando una hélice apretada (especie de tirabuzón). Cada vuelta de hélice comprende 3.6 aminoácidos, la distancia entre cada vuelta es de 5,4 A. En esta configuración las cadenas laterales de los aminoácidos se dirigen hacia el exterior de la hélice.
Esta estructura se mantiene gracias a enlaces por puentes de hidrógeno que se establecen entre grupos NH y grupos CO de enlaces peptídicos diferentes que debido al enrollamiento se encuentran enfrentados.
Puede presentarse tanto en proteínas globulares como fibrosas.
·Lámina-b o lámina plegada. Esta estructura se produce cuando varios fragmentos polipeptídicos de la misma o de distintas cadenas se disponen paralelos o antiparalelos unos a otros en zig-zag (debido al plegamiento que ocurre a nivel del Ca ). El sentido de los fragmentos es paralelo si tienen el mismo sentido y antiparalelo si tienen distinto sentido.
Esta estructura se mantiene gracias a enlaces por puentes de hidrógeno entre segmentos contiguos, que se establecen entre grupos NH y grupos CO de enlaces peptídicos distintos que quedan enfrentados. Como consecuencia se forma una lamina en zig-zag o lamina plegada. En ella los restos de los aminoácidos se disponen alternativamente a uno y otro lado de la misma.
La lámina b aparece en muchas regiones de proteínas globulares y también en proteínas estructurales como la fibroína de la seda.
Es la disposición que adopta por el plegamiento la estructura secundaria en el espacio, por consiguiente nos indica como es la configuración tridimensional de toda la molécula. A esta configuración tridimensional se la denomina conformación.
La estructura terciaria se mantiene gracias a diferentes enlaces que se establecen principalmente entre los restos de los aminoácidos que forman la cadena peptídica. Los más importantes son:
·Puentes disulfuro. Es un enlace covalente que se da entre grupos –SH pertenecientes a cadenas laterales del aminoácido cisteína
·Puentes de hidrógeno. Es un enlace débil se da entre grupos polares no iónicos (-OH, -NH, -CO), estos grupos pueden pertenecer a las cadenas laterales de los aminoácidos o a enlaces peptídicos distintos.
·Fuerzas electrostáticas. Es un enlace débil que se da entre grupos con carga opuesta que se encuentran en las cadenas laterales de los aminoácidos (-NH3+ -COO- )
·Fuerzas de Van der Waals y enlaces hidrófobos. Son enlaces débiles que se dan entre grupos apolares hidrófobos (-CH3) de las cadenas laterales de los aminoácidos.
Hay dos tipos de estructura terciaria
-Conformación globular
-Conformación filamentosa
·Conformación globular: La estructura secundaria se pliega y adopta una forma tridimensional compacta más o menos esférica de ahí su nombre. Estas proteínas son solubles en agua y en disoluciones salinas y desempeñan funciones dinámicas.
·Conformación filamentosa: Cuando la estructura secundaria no se repliega, por lo tanto la proteína tiene forma alargada. Estas proteínas son insolubles y desempeñan función estructural.
Sólo se presenta en aquellas proteínas que están formadas por más de una cadena polipeptídica. Esta estructura indica como se ensamblan entre sí las diferentes cadenas peptídicas para formar la proteína, a estas cadenas se las denomina subunidades o protómeros y pueden ser iguales o diferentes. A las proteína que tienen estructura cuaternaria se las denomina oligoméricas, y según el número de subunidades que las formen serán: dímeras, trímeras, ..... polímeras.
Esta estructura se mantiene mediante enlaces similares a los que mantienen la estructura terciaria, estos enlaces se establecen entre las cadenas laterales de los aminoácidos pertenecientes a subunidades diferentes.
