2.1. Estructura

Son las unidades estructurales que constituyen las proteínas. Se conocen unos 200 aminoácidos diferentes, pero solo 20 forman parte de las proteínas, a estos se les denomina aminoácidos proteicos y son iguales en todos los seres vivos.

Los aminoácidos aunque son diferentes, todos tienen en común:
·Un grupo carboxílico ( -COOH).
·Un grupo amino (-NH2), en los aminoácidos proteicos se une al Ca (el carbono a es el carbono que se sitúa a continuación del carbono carboxílico), por eso a estos aminoácidos se les llama a-aminoácidos.
·Un átomo de H que se une también al Ca.
·Una cadena lateral (-R) más o menos compleja que también se une al Ca. Esta cadena lateral es lo que varia de unos aminoácidos a otros.

Fórmula general:

Los seres autótrofos pueden sintetizar todos los aminoácidos a partir de compuestos inorgánicos. Los heterótrofos solamente pueden sintetizar algunos aminoácidos a partir de otros compuestos orgánicos, el resto los tienen que tomar necesariamente formando parte de las proteínas de la dieta. A estos aminoácidos que no pueden sintetizar se les denomina aminoácidos esenciales. Son aminoácidos esenciales para el hombre: valina, leucina, isoleucina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano, lisina y en los niños además la histidina.

A los aminoácidos se les suele designar de forma genérica por aa y de forma concreta con el nombre completo o mediante tres letras que suelen ser las tres primeras del nombre.
Ej. leucina o leu; valina o val.

Los aminoácidos son compuestos orgánicos sencillos de bajo peso molecular, son sólidos, solubles en agua, cristalizables, incoloros, con un punto de fusión elevado (más de 200 ºC), presentan esteroisomería, actividad óptica y comportamiento anfótero.

·Esteroisomería: Todos los aminoácidos excepto la glicina o glicocola poseen un carbono asimétrico, el C a. Esto hace que presenten esteroisomería, cada aminoácido posee dos esteroisómeros según como sea la colocación del grupo NH2. Si el grupo NH2 se sitúa a la derecha tendrá configuración D, si se sitúa a la izquierda tendrá configuración L. Los aminoácidos que forman las proteínas son todos de configuración L.

·Actividad óptica: La presencia del carbono asimétrico, además les da actividad óptica, es decir en disolución son capaces de desviar el plano de polarización de la luz. Si lo desvían hacia la derecha (+) se llaman dextrógiros, si lo desvían hacia la izquierda (-) levógiros.

·Comportamiento químico: Los aminoácidos son sustancias anfóteras, esto quiere decir que en disolución acuosa se pueden comportar como ácidos y como bases dependiendo del pH de la disolución, esto es debido la presencia del grupo carboxílico que tiene carácter ácido y del grupo amino que tiene carácter básico.
Cuando están en disolución acuosa a pH próximo a la neutralidad los aminoácidos están ionizados formando iones dipolares o híbridos, esto es así por que el grupo carboxílico pierde un protón (actúa como ácido) y el grupo amino gana un protón (actúa como base). En algunos aminoácidos en las cadenas laterales existen otros grupos aminos y carboxílicos que también se ionizan.

·Si disminuye el pH, el medio se hace ácido, aumenta la concentración de H+. El aminoácido tiende a neutralizar la acidez captando H+ y se carga positivamente, se comporta como base.
·Si aumenta el pH el medio se hace básico, disminuye la concentración H+. El aminoácido tiende a neutralizar la basicidad, libera protones y se carga negativamente, se comporta como un ácido.
El pH en el cual el aminoácido tiene forma dipolar neutra, es decir esta ionizado pero tiene igual número de cargas + que -, se denomina punto isoeléctrico se representa por pI.
Cuanto en el medio el pH  > pI el aminoácido se carga negativamente.
Cuando el pH < pI el aminoácido se carga positivamente

Los aminoácidos se dividen en varios grupos atendiendo a las características de las cadenas laterales:

1- Aminoácidos ácidos: Tienen carga negativa a pH=7. Las cadenas laterales poseen grupos carboxilos. A este grupo pertenecen: ac. glutámico (Glu) y ac. aspártico (Asp).

2- Aminoácidos básicos: Tienen carga positiva a pH=7. Las cadenas laterales poseen grupos aminos. A este grupo pertenecen: lisina (Lys), histidina (His) y arginina (Arg).

3- Aminoácidos neutros: No tienen carga a pH = 7. Las cadenas laterales no tienen grupos carboxílicos ni aminos. Se subdividen en dos grupos:

Neutros no polares: Las cadenas laterales tienen grupos hidrófobos apolares  (cadenas hidrocarbonadas). A este grupo pertenecen: alanina (Ala), valina (Val), leucina (Leu), isoleucina (Ile), prolina (Pro), metionina (Met), fenilalanina (Phe) y triptófano (Trp).

Neutros polares: Las cadenas laterales poseen grupos polares hidrófilos sin carga como -OH,  -NH2, -SH2 etc, esto les permite formar puentes de hidrógeno con el agua o con otros grupos polares.